Catalaza – Wikipedia tiếng Việt

Catalaza – Wikipedia tiếng Việt
catalase
Mã định danh
ID ngoài
Gen cùng nguồn
Loài Người Chuột
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)
RefSeq (protein)
Vị trí gen (UCSC)
PubMed
Wikidata
Xem/Sửa Người

Catalaza hay Catalase là một loại enzym phổ biến được tìm thấy trong gần như tất cả các sinh vật sống tiếp xúc với oxy (như vi khuẩn, thực vật và động vật). Nó xúc tác sự phân hủy hydro peroxid thành nước và oxy. Nó là một enzym rất quan trọng trong việc bảo vệ tế bào khỏi bị tổn thương vì ứng kích oxy hóa bởi các loại hợp chất oxy phản ứng (ROS). Tương tự như vậy, catalaza có một trong những số lượng chuyển xúc tác phản ứng cao nhất của tất cả các enzym; một phân tử catalaza có thể chuyển đổi hàng triệu phân tử hydro peroxid thành nước và oxy mỗi giây.

Catalaza là một tetramer của bốn chuỗi polypeptide, mỗi chuỗi dài hơn 500 amino acid. [ 1 ] Nó chứa bốn nhóm hem chứa sắt cho phép enzym phản ứng với hydro peroxid. Độ pH tối ưu cho catalaza của con người là khoảng chừng 7, và có một mức tối đa khá rộng : tỷ suất phản ứng không biến hóa đáng kể giữa pH 6,8 và 7,5. Độ pH tối ưu cho những xúc tác khác biến hóa từ 4 đến 11 tùy theo loài. Nhiệt độ tối ưu cũng đổi khác theo loài .
Catalaza của con người tạo thành một tetramer gồm bốn tiểu đơn vị chức năng, mỗi thành phần hoàn toàn có thể được chia thành bốn miền. [ 2 ] Cốt lõi lan rộng ra của mỗi tiểu đơn vị chức năng được tạo ra bởi một b-barrel tám trục song song ( b1-8 ), với liên kết lân cận gần nhất được số lượng giới hạn bởi những vòng b-barrel ở một bên và vòng a9 trên mặt khác. [ 2 ] Một miền helical ở một mặt của b-barrel gồm có bốn helice C-terminal ( a16, a17, a18, and a19 ) và bốn helice bắt nguồn từ dư lượng giữa b4 và b5 ( a4, a5, a6 và a7 ). [ 2 ] Cắt thay thế sửa chữa hoàn toàn có thể dẫn đến những biến thể protein khác nhau .
Catalaza đã không được nhận thấy cho đến năm 1818 khi Louis Jacques Thénard, người phát hiện ra H2O2 ( hydro peroxid ), cho thấy sự phân hủy của nó là do một chất không rõ. Năm 1900, Oscar Loew là người tiên phong cho nó tên catalase, và tìm thấy nó ở nhiều loài thực vật và động vật hoang dã. [ 3 ] Năm 1937 catalaza từ gan bò được kết tinh bởi James B. Sumner và Alexander Dounce và khối lượng phân tử được tìm thấy vào năm 1938. [ 4 ]Trình tự amino acid của catalaza phân họ Trâu bò được xác lập vào năm 1969, [ 5 ] và cấu trúc ba chiều vào năm 1981 .
Catalaza xúc tác phản ứng sau đây :

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Sự hiện hữu của catalaza trong một mẫu vi sinh vật hoặc mô hoàn toàn có thể được chứng tỏ bằng cách thêm hydro peroxid và quan sát phản ứng. Việc tạo ra oxy hoàn toàn có thể được nhìn thấy bằng sự hình thành những khủng hoảng bong bóng. [ 6 ] Thử nghiệm thuận tiện này, hoàn toàn có thể nhìn thấy bằng mắt thường, không có sự trợ giúp của dụng cụ, hoàn toàn có thể chính bới catalaza có hoạt động giải trí rất mạnh, tạo ra phản ứng hoàn toàn có thể phát hiện, cũng như trong thực tiễn là một trong những loại sản phẩm là khí .

Cơ chế phân tử[sửa|sửa mã nguồn]

Trong khi chính sách hoàn hảo của catalaza hiện chưa được biết, phản ứng được cho là xảy ra ở hai tiến trình :

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[7]

Ở đây Fe()-E tượng trưng cho tâm sắt của nhóm hem gắn với enzym. Fe(IV)-E (.+) là dạng đồng phân Fe(V)-E, có nghĩa là sắt không bị oxy hóa hoàn toàn thành +V, nhưng nhận được một số mật độ electron ổn định từ phối tử hem, sau đó được thể hiện dưới dạng cation căn bản (.+).

Khi hydro peroxid vào vị trí hoạt động giải trí, nó tương tác với những amino acid Asn148 ( asparagine ở vị trí 148 ) và His75, tạo ra một proton ( ion hydro ) chuyển giao giữa những nguyên tử oxy. Nguyên tử oxy tự do phối hợp, giải phóng phân tử nước mới hình thành và Fe ( IV ) = O. Fe ( IV ) = O phản ứng với phân tử hydro peroxid thứ hai để biến hóa Fe ( III ) – E và tạo ra nước và oxy. [ 7 ] Phản ứng của tâm sắt hoàn toàn có thể được cải tổ nhờ sự xuất hiện của phối tử phenolat của Tyr358 ở vị trí phối hợp thứ năm, hoàn toàn có thể tương hỗ quy trình oxy hóa Fe ( III ) thành Fe ( IV ). Hiệu quả của phản ứng cũng hoàn toàn có thể được cải tổ bằng những tương tác của His75 và Asn148 với những chất trung gian phản ứng. Nói chung, vận tốc phản ứng hoàn toàn có thể được xác lập bằng phương trình Michaelis-Menten .Catalaza cũng hoàn toàn có thể xúc tác quy trình oxy hóa, bởi hydro peroxid, những chất chuyển hóa và độc tố khác nhau, gồm có formaldehyd, axit formic, phenol, acetaldehyde và alcohol. Nó làm như vậy theo phản ứng sau đây :

H2O2 + H2R → 2H2O + R

Cơ chế đúng mực của phản ứng này chưa được biết đến .Bất kỳ ion sắt kẽm kim loại nặng nào ( như cation đồng trong đồng ( II ) sulfat ) hoàn toàn có thể hoạt động giải trí như một chất ức chế không cạnh tranh đối đầu của catalaza. Hơn nữa, chất độc xyanua là một chất ức chế không cạnh tranh đối đầu [ 8 ] của catalaza ở nồng độ cao của hydro peroxid. [ 9 ] Asenat hoạt động giải trí như một chất hoạt hóa. Cấu trúc protein ba chiều của những trung gian catalaza peroxidated có sẵn tại Ngân hàng Dữ liệu Protein .

Vai trò di động[sửa|sửa mã nguồn]

Hydro peroxid là một mẫu sản phẩm phụ có hại của nhiều quy trình trao đổi chất thông thường ; để ngăn ngừa thiệt hại cho những tế bào và những mô, nó phải được nhanh gọn quy đổi thành những chất khác, ít nguy khốn hơn. Để kết thúc việc này, catalaza thường được sử dụng bởi những tế bào để nhanh gọn xúc tác sự phân hủy hydro peroxid thành oxy và những phân tử nước ít phản ứng .Những con chuột được biến đổi gen để thiếu catalaza khởi đầu có kiểu hình thông thường, [ 10 ] tuy nhiên, sự thiếu vắng catalase ở chuột hoàn toàn có thể làm tăng năng lực tăng trưởng bệnh béo phì, gan nhiễm mỡ [ 11 ] và bệnh tiểu đường loại 2. [ 12 ] Một số người có mức độ catalaza rất thấp ( acatalasia ), nhưng vẫn có ít bộc lộ xấu .Ứng kích oxy hóa ngày càng tăng xảy ra với lão hóa ở chuột được giảm bớt do biểu lộ gen của catalaza. [ 13 ] Chuột bộc lộ gen không bộc lộ năng lực tương quan đến tuổi của tinh trùng, mầm tinh hoàn và tế bào Sertoli thấy ở chuột hoang dã. Ứng kích oxy hóa ở chuột hoang dã thường gây ra tổn thương DNA oxy hóa ( được đo bằng 8 – oxodG ) trong tinh trùng với lão hóa, nhưng những thiệt hại này được giảm đáng kể ở những con chuột già biểu lộ gen catalaza. Hơn nữa, những con chuột biểu lộ gen này không làm giảm số lượng con cháu nhờ vào vào lứa tuổi trên mỗi lứa đẻ. Sự biểu lộ gen của catalaza nhắm vào ti thể lê dài tuổi thọ của chuột .

Catalaza thường nằm trong một di động cơ quan gọi là peroxisome.[14] Peroxisome trong thực tế bào được tham gia trong hô hấp sáng (sử dụng oxy và tạo ra cacbon dioxide) và cộng sinh cố định đạm (phá vỡ liên kết của phân tử nitơ (N2) để tạo nguyên tử N phản ứng). Hydro peroxid được sử dụng như một chất kháng khuẩn mạnh khi các tế bào đang bị nhiễm với một mầm bệnh. Tác nhân gây bệnh dương tính với Catalaza như Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophilaCampylobacter jejuni, làm cho catalaza khử hoạt tính của các gốc peroxid, do đó cho phép chúng tồn tại vô hại trong vật chủ.[15]

Phân bố giữa những sinh vật[sửa|sửa mã nguồn]

Phần lớn các sinh vật đã sử dụng catalaza trong mọi cơ quan, với nồng độ đặc biệt cao diễn ra ở gan ở động vật có vú.[16] Một cách sử dụng duy nhất của catalaza diễn ra ở bọ cánh cứng Carabidae. Bọ cánh cứng này có hai bộ chất lỏng được lưu trữ riêng biệt trong hai tuyến ghép nối. Buồng lưu trữ hay bình chứa lớn của cặp chứa hydroquinone và hydro peroxide, trong khi buồng chứa nhỏ hơn chứa catalaza và peroxidase. Để kích hoạt túi phun độc, bọ cánh cứng trộn lẫn hỗn hợp của hai buồng, khiến oxy được giải phóng khỏi hydro peroxide. Oxy oxy hóa hydroquinone và cũng hoạt động như chất đẩy.[17] Phản ứng oxy hóa tỏa nhiều nhiệt (ΔH = −202,8 kJ / mol) và làm nóng nhanh hỗn hợp đến điểm sôi.[18]

Hầu như tất cả các vi sinh vật hiếu khí đều sử dụng catalaza. Nó cũng có mặt trong một số vi sinh vật yếm khí, chẳng hạn như Methanosarcina barkeri.[19] Catalaza cũng phổ biến trong các loài thực vật và nhận thấy ở hầu hết các loại nấm.[20]

Mối chúa của loài mối sống lâu dài có tên gọi là Reticulitermes speratus có tổn thương do oxy hóa DNA thấp hơn đáng kể so với các cá thể không sinh sản (mối thợ và mối lính).[21] Mối chúa có hoạt tính catalaza cao gấp hai lần và mức độ biểu hiện gen catalaza RsCAT1 cao hơn 7 lần so với mối thợ.[21] Nó xuất hiện khả năng chất chống oxy hóa hiệu quả của mối chúa có thể giải thích một phần làm thế nào chúng đạt được tuổi thọ lâu hơn.

Các enzym Catalaza từ các loài khác nhau có nhiệt độ tối ưu khác nhau. Động vật biến nhiệt thường có catalaza với nhiệt độ tối ưu trong khoảng 15-25 °C, trong khi catalaza của động vật có vú hay chim có thể có nhiệt độ tối ưu trên 35 °C,[22][23] và catalaza từ thực vật khác nhau tùy thuộc vào khả năng sinh trưởng của chúng.[22] Ngược lại, catalaza phân lập từ vi khuẩn cổ hyperthermophile Pyrobaculum calidifontis có nhiệt độ tối ưu là 90 °C.[24]

Ý nghĩa lâm sàng và ứng dụng[sửa|sửa mã nguồn]

Tài liệu tìm hiểu thêm[sửa|sửa mã nguồn]

Trả lời

Email của bạn sẽ không được hiển thị công khai.